有些酶在細胞內合成時，或初分泌時
，沒有催化活性，這種無活性狀態的酶的前身物稱為酶原（zymogen）。酶原向活性的酶轉化的過程稱為酶原的激活。酶原激活實際上是酶的活性中心形成或暴露的過程。

　　胃蛋白酶
、胰蛋白酶、胰糜蛋白酶、羧基肽酶、彈性蛋白酶在它們初分泌時都是以無活性的酶原形式存在，在一定條件下才轉化成相應的酶。?

　　例如，胰蛋白酶原進入小腸後
，受腸激酶或胰蛋白酶本身的激活
，第6位賴氨酸與第7位wei異yi亮liang氨an酸suan殘can基ji之zhi間jian的de肽tai鍵jian被bei切qie斷duan，水shui解jie掉diao一yi個ge六liu肽tai，酶mei分fen子zi空kong間jian構gou象xiang發fa生sheng改gai變bian，產chan生sheng酶mei的de活huo性xing中zhong心xin
，於yu是shi胰yi蛋dan白bai酶mei原yuan變bian成cheng了le有you活huo性xing的de胰yi蛋dan白bai酶mei。

　　除消化道的蛋白酶外，血液中有關凝血和纖維蛋白溶解的酶類，也都以酶原的形式存在。

　　酶(mei)原(yuan)激(ji)活(huo)的(de)生(sheng)理(li)意(yi)義(yi)在(zai)於(yu)避(bi)免(mian)細(xi)胞(bao)內(nei)產(chan)生(sheng)的(de)蛋(dan)白(bai)酶(mei)對(dui)細(xi)胞(bao)進(jin)行(xing)自(zi)身(shen)消(xiao)化(hua)，並(bing)可(ke)使(shi)酶(mei)在(zai)特(te)定(ding)的(de)部(bu)位(wei)和(he)環(huan)境(jing)中(zhong)發(fa)揮(hui)作(zuo)用(yong)
，保(bao)證(zheng)體(ti)內(nei)代(dai)謝(xie)的(de)正(zheng)常(chang)進(jin)行(xing)。

　　二
、同工酶

　　同工酶（isoenzyme）是指催化的化學反應相同，酶蛋白的分子結構、理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶。這類酶存在於生物的同一種屬或同一個體的不同組織、甚至同一組織或細胞中。

　　現已發現有數種同工酶。如6?磷酸葡萄糖脫氫酶、乳酸脫氫酶、酸性和堿性磷酸酶
、穀丙轉氨酶和穀草轉氨酸、肌酸磷酸激酶、核糖核酸酶

、過氧化酶和膽堿酯酶等。其中乳酸脫氫酶最為大家所熟悉
，乳酸脫氫酶（LDH）有五種同工酶，它們的分子量在130，000～150
，000範圍內，都由四個亞基組成。LDH的亞基可以分為兩型：骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）。M、H亞基的氨基酸組成有差別
，可用電泳分離。其免疫抗體無交叉反應。兩種亞基以不同比例組成五種四聚體即為一組LDH同工酶LDH1（H4）
、LDH2（H3M）、LDH3（H2M2）
、LDH4（HM3）和LDH5（M4）。電泳時都移向正極，其速度以LDH1為最快
，依次遞減，以LDH5為最慢。若用12M尿素或5M鹽酸胍溶液處理，M亞基和H亞基可以分開，但此時LDH無酶的活性。

　　LDH同工酶的兩種不同肽鏈是受不同基因控製產生的。不同類型的LDH同工酶在不同組織中的比例不同
，心肌中以LDH1及LDH2較為豐富，骨骼肌及肝中含LDH5及LDH4較多。這都與它們的生理功能關。LDH1和LDH2對乳酸親和力高
，易使乳酸脫氫氧化生成丙酮酸，後者進一步氧化可釋放出能量供心肌活動的需要；LDH5與LDH4對丙酮酸的親和力高，而使它得氫還原成乳酸，這對保證肌肉在短暫缺氧時仍可獲得能量有關（見糖代謝章）。

　　在臨床檢驗方麵，通過觀測病人血清中LDH同工酶的電泳圖譜

，輔助診斷哪些器官組織發生病變，這遠較單純測定血清LDH總活性的方法敏感。例如，心肌受損病人血清LDH1含量上升
，肝細胞受損者血清LDH5含量增高。

　　三、變構酶

　　1.概念

　　有you些xie酶mei除chu了le活huo性xing中zhong心xin外wai，還hai有you一yi個ge或huo幾ji個ge部bu位wei
，當dang特te異yi性xing分fen子zi非fei共gong價jia地di結jie合he到dao這zhe些xie部bu位wei時shi，可ke改gai變bian酶mei的de構gou象xiang，進jin而er改gai變bian酶mei的de活huo性xing，酶mei的de這zhe種zhong調tiao節jie作zuo用yong稱cheng為wei變bian構gou調tiao節jie（allosteric regulation）
，受變構調節的酶稱變構酶（allosteric enzyme），這些特異性分子稱為效應劑（effector）。變構酶分子組成
，一般是多亞基的

，分子中凡與底物分子相結合的部位稱為催化部位（catalytic site）
，凡與效應劑相結合的部位稱為調節部位（regulatory site），這二部位可以在不同的亞基上，或者位於同一亞基。

　　2.機理

　　（1）一(yi)般(ban)變(bian)構(gou)酶(mei)分(fen)子(zi)上(shang)有(you)二(er)個(ge)以(yi)上(shang)的(de)底(di)物(wu)結(jie)合(he)位(wei)點(dian)。當(dang)底(di)物(wu)與(yu)一(yi)個(ge)亞(ya)基(ji)上(shang)的(de)活(huo)性(xing)中(zhong)心(xin)結(jie)合(he)後(hou)
，通(tong)過(guo)構(gou)象(xiang)的(de)改(gai)變(bian)，可(ke)增(zeng)強(qiang)其(qi)他(ta)亞(ya)基(ji)的(de)活(huo)性(xing)中(zhong)心(xin)與(yu)底(di)物(wu)的(de)結(jie)合(he)，出(chu)現(xian)正(zheng)協(xie)同(tong)效(xiao)應(ying)（positivecooperative effect）。使其底物濃度曲線呈S形。即底物濃度低時
，酶活性的增加較慢，底物濃度高到一定程度後，酶活性顯著加強

，最終達到最大值Vmax（圖2-20）。

　　多(duo)數(shu)情(qing)況(kuang)下(xia)
，底(di)物(wu)對(dui)其(qi)變(bian)構(gou)酶(mei)的(de)作(zuo)用(yong)都(dou)表(biao)現(xian)正(zheng)協(xie)同(tong)效(xiao)應(ying)

，但(dan)有(you)時(shi)
，一(yi)個(ge)底(di)物(wu)與(yu)一(yi)個(ge)亞(ya)基(ji)的(de)活(huo)性(xing)中(zhong)心(xin)結(jie)合(he)後(hou)，可(ke)降(jiang)低(di)其(qi)他(ta)亞(ya)基(ji)的(de)活(huo)性(xing)中(zhong)心(xin)與(yu)底(di)物(wu)的(de)結(jie)合(he)，表(biao)現(xian)負(fu)協(xie)同(tong)效(xiao)應(ying)（negative cooperative effect）。如3-磷酸甘油醛脫氫酶對NAD+的結合為負協同效應。

　　（2）變構酶除活性中心外
，存在著能與效應劑作用的亞基或部位
，稱調節亞基（或部位），效xiao應ying劑ji與yu調tiao節jie亞ya基ji以yi非fei共gong價jia鍵jian特te異yi結jie合he
，可ke以yi改gai變bian調tiao節jie亞ya基ji的de構gou象xiang，進jin而er改gai變bian催cui化hua亞ya基ji的de構gou象xiang，從cong而er改gai變bian酶mei活huo性xing。凡fan使shi酶mei活huo性xing增zeng強qiang的de效xiao應ying劑ji稱cheng變bian構gou激ji活huo劑ji（allosteric activitor），它能使上述S型曲線左移
，飽和量的變構激活劑可將S形曲線轉變為矩形雙曲線（圖2
？0）。凡使酶活性減弱的效應劑稱變構抑製劑（allosteric inhibitor），能使S形曲線右移。例如
，ATP是磷酸果糖激酶的變構抑製劑，而ADP

、AMP為其變構激活劑。

　　（3）由於變構酶動力學不符合米－曼氏酶的動力學，所以當反應速度達到最大速度一半時的底物的濃度
，不能用Km表示
，而代之以K0.55表示（圖2-20）。為了解釋變構酶協同效應的機製並推導出動力學曲線方程式，不少人曾提出各種模型，各有優缺點，現將有關變構作用的Hill模式內容附本章節後，供學習參考。?

　　3.生理意義

　　（1）在變構酶的S形曲線中段
，底物濃度稍有降低，酶的活性明顯下降
，多酶體係催化的代謝通路可因此而被關閉
；反之，底物濃度稍有升高
，則酶活性迅速上升，代謝通路又被打開，因此可以快速調節細胞內底物濃度和代謝速度。

　　（2）變bian構gou抑yi製zhi劑ji常chang是shi代dai謝xie通tong路lu的de終zhong產chan物wu，變bian構gou酶mei常chang處chu於yu代dai謝xie通tong路lu的de開kai端duan，通tong過guo反fan饋kui抑yi製zhi，可ke以yi及ji早zao地di調tiao節jie整zheng個ge代dai謝xie通tong路lu，減jian少shao不bu必bi要yao的de底di物wu消xiao耗hao。

　　例如葡萄糖的氧化分解可提供能量使AMP、ADP轉變成ATP，當ATP過多時
，通過變構調節酶的活性，可限製葡萄糖的分解，而ADP、AMP增多時
，則可促進糖的分解。隨時調節ATP/ADP的水平，可以維持細胞內能量的正常供應。

　　四
、修飾酶

　　體內有些酶可在其他酶的作用下，將酶的結構進行共價修飾，使該酶活性發生改變，這種調節稱為共價修飾調節（covalent modification regulation），這類酶稱為修飾酶（prosessing enzyme）。

　　例如某些酶的巰基發生可逆的氧化還原
，一些酶以共價鍵與磷酸、腺苷等基團的可逆結合，都會引起酶結構的變化而呈現不同的活性。酶的共價修飾是體內代謝調節的另一重要的方式。

　　五、多酶複合體

　　多酶複合體（multienzyme complex）changbaokuosangehuosangeyishangdemei，zuchengyigeyouyidinggouxingdefuheti。fuhetizhongdiyigemeicuihuadechanwu，zhijieyoulinjinxiayigemeicuihua，diergemeicuihuadechanwuyouweifuhetidisanmeidediwu，rucixingchengyitiaojiegoujinmide“流水生產線”
，使催化效率顯著提高。葡萄糖氧化分解過程的丙酮酸脫氫酶複合體，屬於多酶複合體。